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09/Oct/08



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El agua dentro del cuerpo adquiere formas "exóticas"

Ubicua en la Tierra, el agua también se ha encontrado en los cometas, en Marte y en las nubes moleculares ubicadas en el espacio interestelar. Ahora, las conclusiones de un nuevo estudio refuerzan la noción de que este líquido que tan familiar nos resulta no es tan fácil de comprender científicamente como podría parecer

"El agua, tal como la conocemos, no existe dentro de nuestros cuerpos". Ésta es la impactante afirmación de Martin Gruebele, profesor de Química en la Universidad de Illinois. "El agua en nuestros cuerpos tiene propiedades físicas diferentes del agua ordinaria, debido a la presencia de las proteínas y otras biomoléculas. Las proteínas cambian las propiedades del agua para realizar tareas particulares en partes diferentes de nuestras células".

Formadas por dos átomos de hidrógeno y un átomo de oxígeno, las moléculas de agua son con mucho el componente más abundante del cuerpo, constituyendo aproximadamente el 75 por ciento del volumen corporal. Cuando están dentro de las proteínas, las moléculas de agua participan en un ballet cuidadosamente coreografiado que permite a las proteínas plegarse en sus estados funcionales o nativos. Este delicado baile es esencial para la vida.

Aunque es bien conocido que el agua desempeña un papel importante en el proceso de plegado, los científicos normalmente sólo miran el movimiento de la proteína. Ésta es la primera vez que se ha conseguido mirar el movimiento de las moléculas de agua durante el proceso de plegado.

Usando una técnica especial, Gruebele y su colaboradora Martina Havenith, de la Rhur-University Bochum, estudiaron los movimientos de una proteína en la escala de tiempo de los picosegundos. Un picosegundo es la millonésima parte de una millonésima de segundo.

La técnica, que usa un láser de pulsos ultracortos, también permitió a los investigadores estudiar los movimientos de las moléculas de agua cercanas cuando la proteína se plegaba en su estado original.

Los investigadores presentan sus conclusiones en un trabajo publicado el 23 de julio en la versión on line de la revista química Angewandte Chemie.

Un espectroscopio terahertz proporciona una ventana sobre los reordenamientos agua-proteína durante el proceso de plegado, como la ruptura de los vínculos proteína-agua-hidrógeno y su reemplazo con vínculos proteína-proteína-hidrógeno, dijo Gruebele. La re-creación de los vínculos del hidrógeno ayuda a organizar la estructura de una proteína.

En las pruebas sobre la ubiquitina, una proteína común en las células, los investigadores encontraron que las moléculas de agua enlazadas a la proteína cambiaban de configuración, adoptando una específica, con una velocidad muy superior a la de la proteína. El movimiento del agua ayudaba a establecer la configuración correcta, haciendo mucho más fácil el plegado de la proteína.

"El agua puede ser vista como un fluido que diseña en las células vivas", dijo Gruebele. "Nuestros experimentos mostraron que el volumen de agua activa era más o menos del mismo tamaño que el de la proteína".

El diámetro de una única molécula de agua es de aproximadamente 3 angstroms (un angstrom es una cien-millonésima de centímetro), mientras que el de una típica proteína es de aproximadamente 30 angstroms. Aunque la proteína promedio sólo tiene 10 veces el diámetro de una molécula de agua, tiene 1.000 veces su volumen. Las proteínas más grandes pueden tener cientos de miles de veces el volumen. Una única proteína puede por lo tanto afectar a, y ser afectada por, miles de moléculas de agua.

"Previamente pensábamos que las proteínas sólo afectarían a esas moléculas de agua directamente adheridas a ellas", dijo Gruebele. "Ahora sabemos que las proteínas afectarán un volumen de agua comparable al propio. Eso es muy asombroso".

Con Gruebele y Havenith, son coautores del artículo los estudiante graduados Seung Joong Kim en la Universidad de Illinois, y el estudiante graduado Benjamin Born de la Rhur-University Bochum.

Fuente: Amazings. Aportado por Graciela Lorenzo Tillard

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