29/Dic/03

Insectos: estudian claves sobre sus efectos tóxicos

TEMAS: Biología, Zoología, Entomología, Insectos, Hymenoptera, Himenópteros, Avispas, Polybia scutellaris rioplatensis

Una investigación que se ha desarrollado en la Universidad de Buenos Aires podría explicar un hecho curioso en la naturaleza: por qué razón la picadura de la camoatí —avispa sudamericana, también llamada avispa melera— no produce alergia, mientras que un aguijonazo de la mayoría de las demás especies de avispas producen efectos que pueden ir desde hematomas, hasta incluso la muerte.

El veneno de los himenópteros (Hymenoptera), particularmente el de las avispas, produce reacciones alérgicas en el 3% de las personas. Un análisis de la sensibilidad humana al veneno de diversas especies de estos insectos reveló que la picadura de las llamadas "camoatí" sudamericanas —Polybia scutellaris, subespecie rioplatensis— no produce alergia, a diferencia de lo que ocurre con la gran mayoría de las avispas. La falta de reacción a la toxina de estos insectos llevó a María Laura Pirpignani, bioquímica de la Facultad de Farmacia y Bioquímica de la Universidad de Buenos Aires (UBA), a dedicar su tesis doctoral a la búsqueda de una respuesta.

Bajo la dirección de la doctora Mirtha Biscoglio, que dirige un grupo de investigación en el área de Química Biológica en esa Facultad, Pirpignani se dedicó al análisis estructural de una proteína cuya función es aún poco conocida en el veneno de los himenópteros. Esta macromolécula constituye el 65% de la secreción tóxica de las avispas y se conoce como alergeno 5 (Ag5).

Los alergenos, que se encuentran en los insectos y el polen, son proteínas que al entrar en contacto con una parte de las defensas de nuestro sistema inmunitario, desencadenan una reacción alérgica.

A partir de aquí reproducimos casi textualmente un informe de Diego Ferrero, estudiante de la Licenciatura en Biotecnología de la Universidad Nacional de Quilmes y alumno del Curso de Divulgación Científica de la Escuela de Graduados de la Facultad de Farmacia y Bioquímica (UBA). El texto fue corregido por María Laura Pirpignani, bioquímica y doctora en Bioquímica en la Facultad de Farmacia y Bioquímica de la Universida de Buenos Aires, y Amalia Dellamea, directora y profesora, Curso de Divulgación Científica. Escuela de Graduados, Facultad de Farmacia y Bioquímica, UBA:

Ante la presencia de un agente extraño, por ejemplo cuando ocurre una picadura de insecto que deja toxinas, un organismo genera anticuerpos para defenderse de los posibles agresores. Los anticuerpos reconocen partes de la estructura de una sustancia proteica desconocida (alergeno). Estas zonas de la estructura, que se denominan epitopes, son como las "huellas digitales" de una cédula de identidad o las ranuras y salientes de una pieza de rompecabezas. Permiten la identificación del antígeno y la posterior unión a la forma complementaria específica de los anticuerpos.

En el caso de las alergias, los elementos clave en la respuesta inmune son la inmunoglobulina E unida a un mastocito. Esta importancia se debe a que la unión de IgE y un antígeno provoca que los mastocitos liberen sustancias como la histamina, causante de manifestaciones alérgicas. Este mecanismo explica cómo, tras la primera picadura de una avispa, el alergeno 5 es reconocido por la IgE específica para el veneno de himenópteros y causa las reacción de alergia. Sin embargo, esto no ocurre con la picadura del camoatí, especie cuyo veneno estudió Pirpignani.

Como el Ag5 de P. scutellaris —camoatí— no es reconocido de la misma forma que el de otras especies que provocan una respuesta inmune violenta, se concluyó que la geometría de los epitopes de camoatí no es la misma que el de las especies alergénicas. Para hallar la respuesta a las diferencias estructurales entre los Ag5 de la especie "inofensiva" y de las agresivas para el hombre, se recurrió al "plano de construcción de la proteína", es decir la cadena de ADN.

A partir del ANDc —que solo contiene las regiones correctas del genoma que fueron "transcritas" al "lenguaje" ARN mensajero, el "molde" de las proteínas— se obtuvo un modelo del Ag5 de camoatí, cuya estructura de aminoácidos fue comparada con el resto de los alergeno 5 conocidos. Como resultado de este análisis se encontraron sólo cinco cambios puntuales exclusivos en el alergeno de P. scutellaris suficientes para modificar su estructura. Esto provoca que la inmunoglobulina E no identifique el alergeno 5 de camoatí como al de las demás especies y, en consecuencia, no se liberen las sustancias causantes de los síntomas alérgicos, que en el 0.4 % de la población puede causar la muerte.

Además de ser el primer trabajo de investigación que describe el alergeno 5 de una avispa sudamericana, la tesis "contribuye al conocimiento de la familia de los Ag5 que hasta ahora solo se habían detallado en especies europeas y norteamericanas" y "deja puertas abiertas al desarrollo de tratamientos de desensibilización al veneno de avispas", según señaló Pirpignani.