11/oct/02
Nobel de Química.
Premiaron a tres pioneros en el estudio de las proteínas (La Nación) Cuando no hace mucho el consorcio internacional que secuenció el genoma humano anunció con bombos y platillos el fin de la batalla, en realidad lo más importante estaba por comenzar: se sabe desde hace décadas que para estudiar a fondo los problemas biológicos, más que trazar un mapa de los genes, es necesario conocer a fondo las proteínas, grandes moléculas que ejecutan la música de la vida. Tal vez por eso, el Premio Nobel de Química de este año recae en tres científicos que desarrollaron técnicas para identificar y analizar con precisión su estructura. Estas cadenas de aminoácidos protagonizan una miríada de reacciones químicas dentro del organismo. Por eso, las aplicaciones farmacológicas y médicas de los descubrimientos de los tres laureados son fundamentales y permiten desde el desarrollo de nuevos fármacos hasta el diagnóstico temprano del cáncer de mama y de próstata, o de la malaria, dijo la academia. El japonés Koichi Tanaka, de 43 años —de Shimadzu Corp., en Tokio— y el estadounidense John Fenn, de 85, —de la Universidad del Commonwealth de Virginia, en Richmond— compartirán la mitad del premio de un millón de dólares por haber inventado y desarrollado la espectrometría de masa , un método de análisis adoptado en la práctica por todos los laboratorios de química del mundo, indicó la Real Academia de Ciencias de Suecia. La otra mitad del premio irá a Kurt Wüthrich, de 64, investigador del Instituto Federal Suizo de Tecnología de Zurich y del Instituto Scripps de Investigación en San Diego, California, por lograr la aplicación de la técnica de resonancia magnética nuclear (la misma que se utiliza para hacer diagnósticos médicos) para tomar imágenes tridimensionales de las proteínas en solución. "En una célula puede haber más de 10.000 proteínas diferentes —explica Gonzalo de Prat Gay, que trabaja en la Fundación Campomar en esta área de investigación—. Fenn, Tanaka y Wüthrich desarrollaron métodos analíticos muy precisos y rápidos para identificarlas. Para estudiarlas se emplea la electroforesis , que retrata cada proteína como una mezcla compleja de manchas. Estos métodos permitieron identificar cada manchita automáticamente." Según De Prat Gay, organizador del Primer Simposio Latinoamericano de la Protein Society, que se realizará en la Argentina en diciembre de 2003, Wüthrich es un pionero absoluto en el uso de la resonancia magnética nuclear de macromoléculas, en particular, proteínas. "Esta técnica permite estudiar la estructura de las proteínas en solución, es decir, en su estado natural, a diferencia de los métodos anteriores que sólo podían analizar las proteínas en cristales —puntualiza—. Así, se puede estudiar la posición relativa en el espacio de todos los átomos que las componen."
Aquí no podemos hacerlo Gracias a la ductilidad de esta técnica, la resonancia magnética nuclear se emplea para investigar no sólo la estructura tridimensional sino también el movimiento de las macromoléculas, un paso fundamental en el desarrollo de nuevos fármacos y sustancias con actividad biológica, dado que el movimiento puede incidir en la función. La primera estructura proteínica que se completó con el método de Wüthrich data de 1985. Para Alejandro Vila, profesor asociado del Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR), "la gran ventaja de esta técnica con respecto a una metodología más establecida, como la cristalografía de rayos X, es que no sólo se pueden elucidar estructuras, sino también propiedades dinámicas de las moléculas, además de que permite reconocer regiones flexibles y rígidas en las proteínas. Por ejemplo, en el caso de las proteínas priones (asociadas con el mal de la vaca loca), las sanas se diferencian de las infecciosas por su estructura y movilidad. Este es un ejemplo contundente de la importancia biomédica de los estudios de biología estructural. Finalmente, pueden estudiarse interacciones entre moléculas, es decir, entre dos proteínas, o entre proteínas y moléculas de ADN. Este tipo de análisis tiene gran importancia para conocer los factores que condicionan el reconocimiento molecular, y que están presentes en todos los fenómenos biológicos". En 1997, Wüthrich expandió los límites de la técnica que él mismo había desarrollado y que antes estaba limitada a proteínas de tamaño pequeño o medio. "La creación de una estrategia espectroscópica (llamada Trosy) rompió estas barreras, por lo que actualmente no existiría un limite de tamaño para estudiar una molécula por resonancia magnética nuclear", agrega Vila. Tanto De Prat Gay como Vila subrayan que el estudio de proteínas por esta técnica es un área prácticamente sin desarrollar en el país debido a la falta de equipos. "Tenemos dos líneas de investigación que utilizan resonancia magnética nuclear, pero nos vemos obligados a hacer nuestros estudios en equipos de Campinas, Brasil, o en laboratorios de Europa o Estados Unidos. Así, la biología y la bioquímica argentina corren serio riesgo de perder el tren de la ciencia", lamenta Vila. Por su parte el investigador de la fundación Campomar De Prat Gay, coincide: "Desgraciadamente, la falta de equipamiento no sólo nos impide realizar estudios importantes, sino que conspira contra el desarrollo de una escuela en el país".
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