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Priones que pasan de una especie a otra
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Descubren que priones que normalmente infectan a los hámsteres pueden transformar proteínas sanas de ratones en su
forma de prión, con esto se demostraría la capacidad de los priones de cruzar la barrera entre especies
Si hablamos de priones quizás le parezca al lector que se trata de un problema académico, pero si decimos que estos
entes son los causantes del mal de las vacas locas quizás se muestre más interesado. Cuando la idea de los priones fue
propuesta nadie se la tomó en serio porque contradecía las reglas de la Biología conocidas en aquel momento. Estos
entes consisten en partículas de proteína que no contienen ADN, por lo que estarían incluso por debajo de los virus en
una escala de complejidad. Pero pueden ser igualmente nefastos.
Las proteínas no son sólo unas secuencias de aminoácidos, sino que sus propiedades dependen de como esas cadenas
de aminoácidos se pliegan sobre sí mismas hasta producir la estructura terciaria de la proteína. No sabemos muy bien
cómo se pliegan las proteínas y ni siquiera podemos predecir cómo una secuencia dada se plegará. Parece ser, no
obstante, que desde el punto de vista físico un plegamiento dado sería el estado en el cual la proteína alcanzase un
mínimo de energía, pero si hay varios mínimos la proteína puede caer en uno de esos mínimos y plegarse mal. Si la
proteína se pliega mal no cumple su función correctamente y esto puede desembocar en un problema.
Los priones son proteínas mal plegadas, pero lo fascinante de ellos es que el propio plegamiento porta información con
el mensaje "pliégate mal" y éste puede ser transmitido a otras proteínas que ya están bien plegadas. El prión no se
multiplica físicamente, sino que transforma a otras proteínas en priones. Se pega a una proteína bien plegada y la
transforma en una proteína mal plegada o prión.
El efecto en cascada puede ser fatal, como en la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, que transforma el cerebro de los
afectados en un "queso de gruyere", de ahí el nombre de encefalopatía espongiforme. Los enfermos afectados sufren
degeneración cerebral, demencia y finalmente mueren.
El ejemplo típico es el del kuru que afectaba a una tribu de Papua New Guinea y que se debía a la ingesta en
ceremonias funerarias de tejidos cerebrales de los fallecidos.
El mal de las vacas locas es otro ejemplo de este tipo de enfermedad, así como la variante humana que se puede
adquirir al ingerir tejidos de vaca infectados por el prión. Lo más dramático es que cocinar el alimento no basta para
"matar" el prión porque éste no está vivo y las enzimas digestivas a veces no son capaces de descomponerlo. Para
destruirlo es necesario que la proteína se desnaturalice, lo que significa poco más o menos que hay que incinerar.
En los círculos académicos había un debate sobre si los priones podían o no cruzar fácilmente la barrera entre especies
distintas. Ahora unos investigadores del Texas Medical Branch en Galveston dirigidos por Claudio Soto han descubierto
que priones que normalmente infectan a los hámsteres pueden transformar proteínas sanas de ratones en su forma de
prión. Esta noticia, además de preocupante, significa que el mundo de los priones es más complejo de lo que se creía.
Generalmente los priones se mantienen dentro de una misma especie (infectan), pero algunas veces cruzan la barrera de
la especie. El caso de las vacas locas así lo demuestra porque ha afectado a 200 personas en todo el mundo hasta el
momento, dos de ellos en España recientemente. Los expertos se preguntan si una variedad de esta enfermedad que
afecta a los alces y ciervos en EEUU podría haber pasado ya a humanos. Como el periodo de incubación de esta
enfermedad es muy largo (de 8 ó 10 años para el caso del mal de las vacas locas transmitido a humanos) puede que ya
haya humanos afectados por consumir ciervos infectados y que todavía no se sepa.
Debido a este descubrimiento no se puede afirmar que un prión pasará de infectar una especie a hacerlo en otra
basándose sólo en la secuencia de aminoácidos, ya que ciertos priones pueden hacer que otras proteínas de secuencia
distinta sean inducidas a plegarse mal.
El laboratorio de Soto ha desarrollado un método para multiplicar priones. Colocan un prión en un preparado de
proteínas bien plegadas. Después del periodo de incubación y de un tratamiento con sonido los priones se "multiplican"
produciéndose más y más proteínas mal plegadas.
En este estudio permitieron a un prión de hámster multiplicarse en un preparado de proteínas sanas de ratón y viceversa.
El proceso, al desarrollarse in vitro, necesitó de poco tiempo. Suponen que en el caso in vivo se necesitarían años para
que el proceso se diera.
Gracias a este descubrimiento ahora sabemos que el proceso de pasar de una especie a otra puede darse incluso en
ausencia de mutaciones.
Las variantes de priones podrían surgir de este proceso de cruce a otras especies. Según este estudio parece que los
priones pueden causar enfermedad con distintos tipos de formas (modos de plegarse) afectando a diferentes áreas
cerebrales. Además pueden presentar distinta resistencia a las enzimas digestivas comparados con los priones originales.
Esto sugiere que un nuevo prión, con diferentes características, puede eventualmente aparecer cada vez que un prión
previo "aterrice" en una nueva especie.
Soto proyecta hacer experimentos similares con proteínas sanas humanas tratando de "atacarlas" con priones
procedentes de ciervos infectados y ver si esos priones son capaces de cruzar la barrera entre especies.
En todo caso es fascinante (y terrible) saber que solamente un trozo de información se las ha ideado para crear este
sistema y poder así transmitirse, perpetuarse, mutar y evolucionar.
Fuente: NeoFronteras. Aportado por Graciela Lorenzo
Tillard
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