El "eslabón perdido" entre prebióticos y orgánicos… ¿fue encontrado?

En 2010, los científicos descubrieron que los péptidos simples se pueden organizar en membranas bicapa. El hallazgo sugiere un «eslabón perdido» entre el inventario de sustancias químicas pre-bióticas de la Tierra y el andamiaje organizativo esencial para la vida

Muchos grupos que estudian los orígenes de la vida se han centrado en el ARN, que se cree que fue anterior a las células vivas. Pero el ARN es una molécula mucho más complicada que un péptido. Los estudios de 2010 mostraron que, si usted sólo añade agua, los péptidos simples acceden a tanto las propiedades físicas como el orden molecular de largo alcance que es fundamental para los orígenes de la evolución química.

«Esto es una bendición para nuestra comprensión de los grandes ensamblajes de las estructuras de las moléculas», dijo el presidente de Química Emory David Lynn, quien ayudó a dirigir el esfuerzo, que fue una colaboración entre los departamentos de química, biología y física. «Hemos demostrado que los péptidos se pueden organizar en bi-capas, y hemos generado las primeras imágenes en tiempo real del proceso de auto-ensamblaje. En realidad podemos ver en tiempo real cómo estas nano-máquinas se construyen a sí mismas».

La capacidad de organizar cosas dentro de compartimentos y a lo largo de superficies sustenta toda la biología. Desde los fosfolípidos bicapa de las membranas celulares a las hélices de ADN ricas en información, las matrices de autoensamblaje definen la arquitectura de la vida.

«Hemos demostrado que los péptidos pueden formar el tipo de membranas necesarias para crear un orden mayor», dijo Seth Childers, de la Universidad de Emory, autor principal del artículo publicado por Angewandte Chemie de la Sociedad Alemana de Química. «Lo que también es interesante es que estas membranas de péptidos pueden tener el potencial para funcionar de una manera compleja, como una proteína.»

El estudiante graduado de química Yan Liang capturó imágenes de los péptidos cuando se agregaron en estructuras globulares fundidas, y se auto-ensamblaron en membranas bicapa. Los resultados de este experimento fueron publicados recientemente por la Revista de la Sociedad Química Americana (Journal of the American Chemical Society).

«Con el fin de formar núcleos, que se convierten en plantillas para el crecimiento, los péptidos primero repelen el agua», dice Liang, quien fue miembro post-doctoral de Emory en Neurociencia. «Una vez que los péptidos forman la plantilla, ya podemos ver cómo se ensamblan a partir de los bordes exteriores».

Además de proporcionar pistas sobre los orígenes de la vida, los hallazgos pueden arrojar luz sobre el montaje de proteínas relacionadas con la enfermedad de Alzheimer, la diabetes tipo 2, y docenas de otras enfermedades graves.

Pero mientras que los fosfolípidos y el ADN son moléculas complicadas, los péptidos están compuestos de los aminoácidos simples que forman las proteínas. El experimento de Miller-Urey demostró en 1953 que era común que los aminoácidos estuviesen presentes en la Tierra prebiótica, abriendo el interrogante de si los péptidos simples podrían lograr un orden supra-molecular.

Para probar cómo se organiza la estructura hueca, tubular, de los péptidos, los investigadores utilizaron métodos especializados de estado sólido por resonancia magnética nuclear (RMN) que se han desarrollado en Emory durante la última década.

Trabajando con Anil Mehta, un compañero post-doctoral de química, Childers etiquetó uno de los extremos de las cadenas de péptidos con una etiqueta para el RMN, y luego dejó que se reunieran para ver si los extremos interactuaban. El resultado fue una membrana bicapa con caras internas y externas y una capa adicional, encerrada, que localizaba la funcionalidad en el interior.

«Las membranas de péptidos combinan la importante estructura de las membranas celulares con el orden local de las enzimas», dijo Childers. «Ahora que entendemos que las membranas de péptidos se organizan a nivel local como una proteína, queremos investigar si pueden funcionar como una proteína.»

 

 

El objetivo es dirigir moléculas para actuar como catalizadores y crear un orden mayor. «Realmente nos gustaría entender cómo construir algo desde abajo», dice Childers. «¿Cómo podemos tomar átomos y hacer moléculas? ¿Cómo podemos obtener moléculas que se unan para hacer nano-máquinas que realizan tareas específicas?».

La investigación es parte del «Centro para la Evolución Química», un centro con sede en Emory y Georgia Tech para la investigación integrada, educación y difusión pública centrado en la química que puede haber dado lugar al origen de la vida. La National Science Foundation y el Departamento de Energía de Estados Unidos han financiado la investigación.

Crédito de la imagen: scottreither.com

Fuente: The Daily Galaxy. Aportado por Eduardo J. Carletti

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